Struktura vysoce teplotně stabilního enzymu dehalogenázy bakterie Marinobacter
Haloalkan dehalogenázy představují rodinu enzymů, které dovedou katalyzovat hydrolytické rozštěpení vazby mezi uhlíkem a halogenem v rozmanitých halogenovaných alifatických, čili nearomatických uhlovodících a jejich derivátech. Tyto enzymy potřebují k činnosti jedině molekulu vody a výsledkem jejich práce je iont dotyčného halogenidu, jeden proton a molekula příslušného alkoholu. Strukturně tyto enzymy náležejí do velké skupiny alfa/beta hydroláz, která zahrnuje například peptidázy, esterázy, lipázy nebo epoxid hydrolázy.
Enzymy haloalkan dehalogenázy byly objeveny u mnoha mikroorganismů, které obývají rozličné typy půd a mořských prostředí. Některé mají ve své výbavě i nebezpečné patogenní mykobakterie. Tyto enzymy zároveň nabízejí využití v řadě praktických biotechnologických aplikací, včetně rozkládání nebezpečných a znečišťujících látek, biokatalýzy, biosenzorů, neutralizace chemických bojových látek nebo biologického zobrazování. V tomto směru jsou obzvláště zajímavé haloalkan dehalogenázy mikroorganismů z extrémních prostředí, které musejí být vysoce odolné vůči vlivům z okolí.
Katsiaryna Tratsiak z Přírodovědecké fakulty Jihočeské univerzity v Českých Budějovicích, Biologického centra AV ČR a Masarykovy univerzity v Brně a její kolegové prostudovali nově objevenou haloalkan dehalogenázu DmxA z chladnomilné bakterie Marinobacter sp. ELB17, izolované z jezera Lake Bonney v Antarktidě. Tento enzym má překvapivě nejvyšší teplotní stabilitu mezi všemi známými haloalkan dehalogenázami podobné struktury. Badatelům se rovněž podařilo odhalit krystalickou strukturu enzymu DmxA v rozlišení 1,45 angströmu. V počítačových modelech struktury tohoto proteinu a v experimentech s mutagenezí potvrdili vztah mezi specifickou strukturou enzymu a jeho paradoxně vysokou teplotní stabilitou.
Kontakt: Mgr. Katsiaryna Tratsiak (tratsiak at prf.jcu.cz)
